СТРОЕНИЕ МОЛЕКУЛЫ ТРИПТОФАНА: ЭЛЕКТРОНОГРАФИЧЕСКОЕ И КВАНТОВО-ХИМИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ

  • Valeriya V. Dunaeva Ивановский государственный химико-технологический университет
  • Georgiy V. Girichev Ивановский государственный химико-технологический университет
  • Nina I. Giricheva Ивановский государственный университет
Ключевые слова: триптофан, аминокислота, газовая электронография, квантово-химические расчеты, конформер, структура молекулы

Аннотация

В представленной работе теоретическими (квантово-химические расчеты) и экспериментальными (газовая электронография) методами проведено исследование структуры молекулы и конформационных свойств молекулы триптофана. Расчеты выполнены в программе Gaussian 03 методом B3LYP с базисным набором cc-pVTZ. Они показали наличие шести конформеров, которые существуют в паре при температуре эксперимента (T = 495 K). Теоретически оценена чувствительность данных электронографии к конформационным изменениям в структуре молекулы триптофана. Конформеры имеют различную ориентацию как карбоксильной и аминогруппы, так и основной цепи и индольного фрагмента относительно друг друга. На основании этого их можно разделить на две группы: различимые (с разным торсионным углом C(OOH)-C(HNH2)-C(H2)-C(ind)) и слаборазличимые (с разными торсионными углами H-N-C-C и H-O-C-C) в рамках электронографического эксперимента. Определены молекулярные параметры конформеров триптофана. Установлено, что в конформерах этой аминокислоты присутствует внутримолекулярная водородная связь H2N··· HO. Анализ электронографических данных проведен на основе предположения, что насыщенный пар над триптофаном при температуре эксперимента T = 495 K представляет собой смесь как минимум двух конформеров с наименьшими энергиями. Показано, что наилучшее соотношение этих конформеров между собой I : II является 50 : 50, соответственно. Проведено сравнение геометрических параметров молекул аминокислот (глицин, аланин, триптофан), полученных из данных газовой электронографии в этой работе и ранее. Установлено влияние внутримолекулярной водородной связи на структурные параметры основной цепи молекул указанных аминокислот.

Литература

Boldyreva E.V. Crystalline amino acids - a link between chemistry, materials sciences and biology. In: Models, Mys-teries, and Magic of Molecules. Ed. by J.C.A. Boeyens, J.F. Ogilvie. Springer Verlag: Berlin. 2007. P. 169−194.

Wesolowski M., Erecińska J. Relation between chemical structure of amino acids and their thermal decomposition. J. Therm. Anal. Calorim. 2005. V. 82. N 2. P. 307–313. DOI: 10.1007/s10973-005-0895-z.

Gasit E. Self-assembled peptide nanostructures: the design of molecular building blocks and their technological utilization. Chem. Soc. Rev. 2007. V. 36. N 8. P. 1263-1269. DOI: 10.1039/B605536M.

Iijima K., Tanaka K., Onuma S. Main conformer of gase-ous glycine: molecular structure and rotational barrier from electron diffraction data and rotational constants. J. Mol. Struct. 1991. V. 246. N 3-4. P. 257-266. DOI: 10.1016/0022-2860(91)80132-N.

Lee Y.H., Jung J.W., Kim B., Butz P., Snoek L.C., Kroe-mer R.T., Simons J.P. Alanyl side chain folding in phenylalanine: conformational assignments through ultraviolet rota-tional band contour analysis. J. Phys. Chem. A. 2004. V. 108. N 1. P. 69-73. DOI: 10.1021/jp0368280.

Kaczor A., Reva I.D., Proniewicz L.M., Fausto R. Im-portance of entropy in conformational equilibrium of phenylalanine: A matrix-isolation infrared spectroscopy and density functional theory study. J. Phys. Chem. A. 2006. V. 110. N 7. P. 2360-2370. DOI: 10.1021/jp0550715.

Kaczor A., Reva I.D., Proniewicz L.M., Fausto R. Matrix-isolated monomeric tryptophan: Electrostatic interactions as nontrivial factors stabilizing conformers. J. Phys. Chem. A. 2007. V. 111. N 15. P. 2957-2965. DOI: 10.1021/jp070097c.

Snoek L.C., Robertson E.G., Kroemer R.T., Simons J.P. Conformation-al landscapes in amino acids: infrared and ultraviolet ion-dip spectroscopy of phenylalanine in the gas phase. Chem. Phys. Lett. 2000. V. 321. N 1-2. P. 49-56. DOI: 10.1016/S0009-2614(00)00320-1.

Lesarri A., Cocinero E.J., Lopez J.C., Alonso J.L. Shape of 4(S)- and 4(R)-hydroxyproline in gas phase. J. Am. Chem. Soc. 2005. V. 127. N 8. P. 2572-2579. DOI: 10.1021/ja045955m.

Petrov V.M., Girichev G.V., Oberhammer H., Giricheva N.I., Bardina A.V., Petrova V.N., Ivanov S.N. Molecular structure and conformations of 2-nitrobenzenesulfonyl fluoride: Gas-phase electron diffraction and quantum chemical cal-culations study. J. Mol. Struct. 2010. V. 978. N 1-3. P. 97-103. DOI: 10.1016/j.molstruc.2009.12.005.

Vogt N., Khaikin L.S., Grikina O.E., Rykov A.N. A benchmark study of molecular structure by experimental and theoretical methods: Equilibrium structure of uracil from gas-phase electron diffraction data and coupled-cluster calculations. J. Mol. Struct. 2013. V. 1050. P. 114-121. DOI: 10.1016/j.molstruc.2013.07.014.

Marochkin I.I., Altova E.P., Rykov A.N., Shishkov I.F. Molecular structure of tryptamine in gas phase according to gas electron diffraction method and quantum chemistry calculations. J. Mol. Struct. 2017. V. 1148. P. 179-184. DOI: 10.1016/j.molstruc.2017.07.016.

Belyakov A.V., Gureev M.A., Garabadzhiu A.V., Losev V.A., Rykov A.N. Determination of the molecular structure of gaseous proline by electron diffraction, supported by microwave and quantum chemical data. Struct. Chem. 2015. V. 26. N 5-6. P. 1489-1500. DOI: 10.1007/s11224-015-0589-5.

Iijima K., Nakano M. Reinvestigation of molecular structure and conformation of gaseous l-alanine by joint analysis using electron diffraction data and rotational constants. J. Mol. Struc. 1999. V. 485-486. P. 255-260. DOI: 10.1016/S0022-2860(99)00047-2.

Gahlmann A. Ultrafast electron diffraction: pulsed laser de-sorption enables time-resolved structural determination of thermally labile chromophores. Pasadena, California: California institute of technology. 2011. 274 p.

Frisch M.J., Trucks G.W., Schlegel H.B., Scuseria G.E., Robb M.A., Cheeseman J.R., Montgomery J.A., Vreven Jr.T., Kudin K.N., Burant J.C., Millam J.M., Iyengar S.S., Tomasi J., Barone V., Mennucci B., Cossi M., Scalmani G., Rega N., Petersson G.A., Nakatsuji H., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Klene M., Knox X., Li J.E., Hratchian H.P., Cross J.B., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R.E., Yazyev O., Austin A.J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J.W., Ayala P.Y., Morokuma K., Voth G.A., Salvador P., Dannenberg J.J., Zakrzewski V.G., Dapprich S., Daniels A.D., Strain M.C., Farkas O., Malick D.K., Rabuck A.D., Raghavachari K., For-esman J.B., Ortiz J.V., Cui Q., Baboul A.G., Clifford S., Cioslowski J., Stefanov B.B., Liu G., Liashenko A., Piskorz P., Komaromi I., Martin R.L., Fox D.J., Keith T., Al-Laham M.A., Peng C.Y., Nanayakkara A., Challacombe M., Gill P.M.W., Johnson B., Chen W., Wong M.W., Gonzalez C., Pople J.A. Gaussian, Inc. Pittsburgh PA. 2003. 15. SDD. Gaussian 03. Revision B.03.

Weinhold F., Landis C.R. Discovering chemistry with natural bond orbitals. Wiley. 2012. 319 p.

Girichev G.V., Utkin A.N., Revichev Yu.F. Modernization of the EMR-100 electronograph for gas research. Pribory Tekhn. Eksperim. 1984. V. 27. N 2. P. 187-190 (in Russian).

Zakharov A.V., Zhurko G.A., Girichev E.G., Zhabanov Yu.A., Girichev G.V. Methods for processing electron diffraction data and their software implementations. Part I. Initial data processing. Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol. 2013. V. 56. N 1. P. 65-70 (in Russian).

Tyunina V.V., Krasnov A.V., Tyunina E.Yu., Badelin V.G., Girichev G.V. Enthalpy of sublimation of natural aro-matic amino acids determined by Knudsen’s effusion mass spectrometric method. J. Chem. Thermodynamics. 2014. 74. P. 221-226. DOI: 10.1016/j.jct.2014.02.003.

Kaczor A., Reva I.D., Proniewicz L.M., Fausto R. Matrix-Isolated Monomeric Tryptophan: Electrostatic Interactions as Nontrivial Factors Stabilizing Conformers. J. Phys. Chem. A. 2007. V. 111. N 15. P. 2957-2965. DOI: 10.1021/jp070097c.

Purushotham U., Narahari Sastry G. A comprehensive conformational analysis of tryptophan, its ionic and dimeric forms. J. Computational. Chem. 2014. V. 35. N 8. P. 595-610. DOI: 10.1002/jcc.23482.

Huang Z., Yu W., Lin Z. Exploration of the full conformational landscapes of gaseous aromatic amino acid phenylalanine: An ab initio study. J. Mol. Struct. Theochem. 2006. V. 758. N 2-3. P. 195-202. DOI: 10.1016/j.theochem.2005.10.043.

Weinhold F. Nature of H-bonding in cluster, liquids and enzymes: an ab initio, natural bond orbital perspective. J. Mol. Struct. Theochem. 1997. V. 398-399. P. 181-197. DOI: 10.1016/S0166-1280(96)04936-6.

Zakharov A.V., Zhurko G.A., Girichev G.V. Methods for processing electron diffraction data and their software implementations. Part II. Calculation of root-mean-square amplitudes of vibrations and vibrational corrections to internuclear distances. Least-squares analysis. Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol. 2013. V. 56. N 1. P. 71-74 (in Russian).

Scheiner S., Kar T., Pattanayak J. Comparison of various types of hydrogen bonds involving aromatic amino acids. J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. N 44. P. 13257-13264. DOI: 10.1021/ja027200q.

Sanz M.E., Cabezas C., Mata S., Alonsod J.L. Rotational spectrum of tryptophan. J. Chem. Phys. 2014. V. 140. N 20. P. 204308-1 – 204308-6. DOI: 10.1063/1.4876001.

Snoek L.C., Kroemer R.T., Hockridge M.R., Simons J.P. Conformational landscapes of aromatic amino acids in the gas phase: Infrared and ultraviolet ion dip spectroscopy of tryptophan. Phys. Chem. Chem. Phys. 2001. V. 3. N 10. P. 1819-1826. DOI: 10.1039/b101296g.

Ramaekers R., Pajak J., Rospenk M., Maes G. Matrix-isolation FT-IR spectroscopic study and theoretical DFT(B3LYP)/6–31++ G** calculations of the vibrational and conformational properties of tyrosine. Spectrochim. Acta. Part A. Molec. Boiomolec. Spectroscopy. 2005. V. 61. N 7. P. 1347-1356. DOI: 10.1016/j.saa.2004.10.003.

Lambie B., Ramaekers R., Maes G. On the contribution of intramolecular H-bonding entropy to the conformational stability of alanine conformations. Spectrochim. Acta. Part A. Molec. Biomolec. Spectroscopy. 2003. V. 59. N 6. P. 1387-1397. DOI: 10.1016/S1386-1425(02)00353-0.

Tyunina V.V., Krasnov A.V., Badelin V.G., Girichev G.V. Enthalpy of sublimation of hydroxyl-containing amino acids: Knudsen’s effusion mass spectrometric study. J. Chem. Thermodynamics. 2016. 98. P. 62–70. DOI: 10.1016/j.jct.2016.02.021.

Опубликован
2020-02-07
Как цитировать
Dunaeva, V., Girichev, G., & Giricheva, N. (2020). СТРОЕНИЕ МОЛЕКУЛЫ ТРИПТОФАНА: ЭЛЕКТРОНОГРАФИЧЕСКОЕ И КВАНТОВО-ХИМИЧЕСКОЕ ИССЛЕДОВАНИЕ. ИЗВЕСТИЯ ВЫСШИХ УЧЕБНЫХ ЗАВЕДЕНИЙ. СЕРИЯ «ХИМИЯ И ХИМИЧЕСКАЯ ТЕХНОЛОГИЯ», 63(3), 37-45. https://doi.org/10.6060/ivkkt.20206303.6112
Раздел
ХИМИЯ неорганич., органич., аналитич., физич., коллоидная, высокомол. соединений