ВЛИЯНИЕ БЕЛКОВ НА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ СЕЛЕНИТА НАТРИЯ С СЕРОСОДЕРЖАЩИМИ ВОССТАНОВИТЕЛЯМИ

  • Pavel A. Molodtsov Ивановский государственный химико-технологический университет
  • Sergei V. Makarov Ивановский государственный химико-технологический университет
  • Ilia A. Dereven’kov Ивановский государственный химико-технологический университет
  • Anna S. Makarova Ивановский государственный химико-технологический университет
Ключевые слова: селен, белки, селенит, гидроксиметансульфинат натрия, диоксид тиомочевины

Аннотация

Изучено влияние белков – бычьего сывороточного альбумина (БСА) и трипсина из поджелудочной железы свиньи – на взаимодействие селенита натрия с гидроксиметансульфинатом (ГМС) натрия и диоксидом тиомочевины (ДОТМ) в водных растворах различной кислотности. Установлено, что в присутствии трипсина и особенно бычьего сывороточного альбумина количество наноселена с малыми размерами частиц (около 100 нм), образующееся при взаимодействии селенита и ГМС в нейтральных и слабокислых средах, значительно больше, чем в отсутствие белков, а селен с размерами частиц более 150 нм практически отсутствует; наблюдается также уменьшение индукционного периода при образовании селена – этот эффект обусловлен наличием в белках цистиновых фрагментов, образующих при взаимодействии с ГМС цистеин, восстанавливающий селенит. Аналогичный эффект на индукционный период оказывают добавки цистина и особенно селеноцистина, не влияющие, однако, на размеры частиц образующегося наноселена. В щелочных средах гидроксиметансульфинат натрия не восстанавливает селенит, введение БСА не приводит к образованию селена. В этих средах селенит реагирует с диоксидом тиомочевины, однако введение бычьего сывороточного альбумина и трипсина не влияет на взаимодействие ДОТМ-селенит. Очевидно, влияние дополнительно образовавшегося цистеина на возникновение селена очень мало, т.к. диоксид тиомочевины является очень сильным восстановителем в щелочных средах и его взаимодействие с селенитом протекает с высокими скоростями. Реакция селенита с диоксидом тиомочевины в слабокислых и нейтральных растворах при комнатной температуре не протекает, добавление белков не приводит к образованию селена.

Литература

Zhao M., Luo T., Zhao Z., Rong H., Zhao G., Lei L. Food Chemistry of Selenium and Controversial Roles of Selenium in Affecting Blood Cholesterol Concentrations. J. Agric. Food Chem. 2021. V. 69. N 17. P. 4935-4945. DOI: 10.1021/acs.jafc.1c00784.

Cupp-Sutton K.A., Ashby M.T. Biological Chemistry of Hydrogen Selenide. Antioxidants. 2016. V. 5. N 4. 42 р. DOI: 10.3390/antiox5040042.

Avery J.C., Hoffmann P.R. Selenium, Selenoproteins, and Immunity. Nutrients. 2018. V. 10. N 9. 1203 р. DOI: 10.3390/nu10091203.

Dawood M.A.O., Basuini M.F.E., Yilmaz S., Abdel-Latif H.M.R., Kari Z.A., Abdul Razab M.K.A., Ahmed H.A., Alagawany M., Gewaily M.S. Selenium Nanoparticles as a Natural Antioxidant and Metabolic Regulator in Aqua-culture: A Review. Antioxidants. 2021. V. 10. N 9. 1364 р. DOI: 10.3390/antiox10091364.

Khurana A., Tekula S., Saifi M.A., Venkatesh P., Godugu C. Therapeutic applications of selenium nanopar-ticles. Biomed. Pharmacother. 2019. V. 111. P. 802-812. DOI: 10.1016/j.biopha.2018.12.146.

Poluboyarinov P.A., Elistratov D.G., Shvets V.I. Metabolism and mechanism of toxicity of selenium-containing drugs used to correct deficiency of the microelement selenium. Tonkie Khim. Tekhnol. 2019. V. 14. N 1. Р. 5-24 (in Russian). DOI: 10.32.362/2410-6593-2019-14-1-5-24.

Liang L., Jiang X., Yang W., Huang Y., Guan X., Li L. Kinetics of selenite reduction by zerovalent iron. Desalin. Water Treat. 2015. V. 53. P. 2540-2548. DOI: 10.1080/19443994.2013.862868.

Pettine M., Gennari F., Campanella L. The reaction of selenium (IV) with ascorbic acid: its relevance in aqueous and soil systems. Chemosphere. 2013. V. 90. N 2. P. 245-250. DOI: 10.1016/j.chemosphere.2012.06.061.

Dereven’kov I.A., Salnikov D.S., Makarov S.V. Interaction between superreduced cobalamin and selenite. Russ. J. Phys. Chem. A. 2017. V. 91. P. 2404-2408. DOI: 10.1134/S003602441711005X.

Geoffroy N., Demopoulos G.P. Reductive Precipitation of Elemental Selenium from Selenious Acidic Solutions Using Sodium Dithionite. Ind. Eng. Chem. Res. 2009. V. 48. N 23. P. 10240-10246. DOI: 10.1021/ie9008502.

Ball S., Milne J. Studies on the interaction of selenite and selenium with sulfur donors. Part 3. Sulfite. Can. J. Chem. 1995. V. 73. N 5. P. 716-724. DOI: 10.1139/v95-091.

Makarov S.V., Molodtsov P.A., Dereven’kov I.A., Naidenko E.V. Interaction of sodium selenite with sodium hydroxymethanesulfinate and thiourea dioxide in aqueous solutions. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2021. V. 64. N 11. P. 65-70 (in Russian). DOI: 10.6060/ivkkt.20216411.6442.

Falk M., Lebed P., Bernhoft A., Framstad T., Kristoffersen A.B., Salbu B., Oropeza-Moe M. Effects of sodium selenite and L-selenomethionine on feed intake, clinically relevant blood parameters and selenium species in plasma, colostrum and milk from high-yielding sows. J. Trace Elem. Med. Biol. 2019. V. 52. P. 176-185. DOI: 10.1016/j.jtemb.2018.12.009.

Jain R., Jordan N., Weiss S., Foerstendorf H., Heim K., Kacker R., Hübner R., Kramer H., van Hullebusch E.D., Farges F., Lens P.N. Extracellular polymeric substances govern the surface charge of biogenic elemental selenium nanoparticles. Environ. Sci. Technol. 2015. V. 49. N 3. P. 1713-1720. DOI: 10.1021/es5043063.

Zhang J.S., Gao X.Y., Zhang L.D., Bao Y.P. Biological effects of a nano red elemental selenium. Biofactors. 2001. V. 15. N 1. P. 27-38. DOI: 10.1002/biof.5520150103.

Jiang F., Cai W., Tan G. Facile Synthesis and Optical Properties of Small Selenium Nanocrystals and Nanorods. Nanosc. Res. Lett. 2017. V. 12. P. 401-406. DOI: 10.1186/s11671-017-2165-y.

Lin Z.H., Wang C.R.C. Evidence on the size-dependent absorption spectral evolution of selenium nanoparticles. Mat. Chem. Phys. 2005. V. 92. N 2-3. P. 591-594. DOI: 10.1016/j.matchemphys.2005.02.023.

Dereven’kov I.A., Hannibal L., Makarov S.V., Makarova A.S., Molodtsov P.A., Koifman O.I. Characterization of the complex between native and reduced bovine serum albumin with aquacobalamin and evidence of dual tetrapyrrole binding. J. Biol. Inorg. Chem. 2018. V. 23. N 5. P. 725-738. DOI: 10.1007/s00775-018-1562-8.

Dereven’kov I.A., Polyakova A.Yu., Makarov S.V. Kinetic and mechanistic studies on reaction between aquaco-balamin and selenocysteine. Eur. J. Inorg. Chem. 2017. V. 2017. N 36. P. 4174-4179. DOI: 10.1002/ejic.201700973.

Cui S.Y., Jin H., Kim S.J., Kumar A.P., Lee Y.I. Interaction of Glutathione and Sodium Selenite In vitro Investi-gated by Electrospray Ionization Tandem Mass Spectrometry. J. Biochem. 2008. V. 143. N 5. P. 685-693. DOI: 10.1093/jb/mvn023.

Kaur J., Singh P.K. Trypsin Detection Strategies: A Review. Crit. Rev. Anal. Chem. 2020. P. 1-19. DOI: 10.1080/10408347.2020.1846490.

Hermodson M.A, Ericsson L.H., Neurath H., Walsh K.A. Deter-mination of the amino acid sequence of porcine trypsin by sequenator analysis. Biochemistry. 1973. V. 12. N 17. P. 3146-3153. DOI: 10.1021/bi00741a002.

Gennari F., Sharma V.K., Pettine M., Campanella L., Millero F.J. Reduction of selenite by cysteine in ionic media. Geochim. Cosmochim. Acta. 2014. V. 124. P. 98-108. DOI: 10.1016/j.gca.2013.09.019.

Makarov, S.V., Pokrovskaya, E.A., Salnikov, D.S., Amanova, A.V. Influence of L-cysteine and N-acetyl-L-cysteine on reducing activity of thiourea dioxide in aqueous solutions. ChemChemTech [Izv. Vyssh. Uchebn. Zaved. Khim. Khim. Tekhnol.]. 2020. V. 63. N 10. P. 4-10 (in Russian). DOI: 10.6060/ivkkt.20206310.6257.

Опубликован
2022-03-20
Как цитировать
Molodtsov, P. A., Makarov, S. V., Dereven’kov, I. A., & Makarova, A. S. (2022). ВЛИЯНИЕ БЕЛКОВ НА ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ СЕЛЕНИТА НАТРИЯ С СЕРОСОДЕРЖАЩИМИ ВОССТАНОВИТЕЛЯМИ. ИЗВЕСТИЯ ВЫСШИХ УЧЕБНЫХ ЗАВЕДЕНИЙ. СЕРИЯ «ХИМИЯ И ХИМИЧЕСКАЯ ТЕХНОЛОГИЯ», 65(4), 56-61. https://doi.org/10.6060/ivkkt.20226504.6557
Раздел
ХИМИЯ неорганич., органич., аналитич., физич., коллоидная, высокомол. соединений